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製品紹介
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プロテオセーブ®SSは獨自に開発した光架橋超親水性ポリマーにより、プラスチック容器內部を親水化、タンパク質?ペプチドの非特異吸著を効果的に抑制した製品です。 |
特長
貴重なサンプル（タンパク質、ペプチド、低分子化合物など）の濃度調整や保管時のロスを低減
光架橋超親水性ポリマーを均一に表面処理することにより親水化表面を作り出すことにより、タンパク質?ペプチドの非特異吸著を抑制し試料損失を低減します?；膜去荪辚蕞`は化學的に結合しているため、容器からのポリマーの溶出の心配もありません。
耐有機溶媒性と耐熱性も大幅UP※
光架橋による基材との共有結合によるコーティングにより、従來のコーティングでは困難であった耐有機溶剤性と耐熱性も保たれています。
- ※対応製品：材質がポリプロピレンの製品
用途
創薬研究?バイオ研究
- タンパク質の抽出 サンプル調製/保存容器
抽出したタンパク質はできる限りnativeな狀態で取り扱い、実験も出來るだけ短期間に完了させる事が理想です。
プロテオセーブ®SSを使用する事で、抽出したタンパク質の変性を最低限に抑えて取り扱う事ができ、回収率も向上します。
やむを得ず実験期間が長くなった場合においても-80℃の保存が可能で長期間保存後の回収率も変わりません。 - タンパク質の精製 精製容器/クロマトグラフィーフラクションコレクター
吸著は瞬時に発生するためいくら効率的に一連の作業を完了させても収率が悪く、極端なケースでは精製度を上げていくうちに目的のタンパク質が消失しているということを経験した方も多いのではないでしょうか。
プロテオセーブ®SSは精製時にフラクションコレクターとしてタンパク質の変性、失活、損失を防ぎ高度に精製した 貴重なサンプルの保存容器としても効果を発揮します。 - タンパク質の定量 サンプル調製/反応容器
微量領域での定量には吸著によるサンプル自體の濃度変化も問題となりますが、検量線のスタンダードサンプルの濃度変化にも注意が必要です。
この信頼性については検証する手段がなく気づかないうちに誤った結果を信じてしまうことも少なくありません。
プロテオセーブ®SSはこうしたサンプルの濃度変化を防止し定量結果の信頼性を向上させます。 - タンパク質の分析 サンプル調製/反応容器/クロマトグラフィーフラクションコレクター
生物活性測定の際、界面活性剤等のタンパク質安定／吸著防止剤の混入は反応を阻害する恐れがあります。
プロテオセーブ®SSを使用する事でそれら添加物を加えずにnativeな狀態でサンプルを分析する事が出來ます。
またプロテオセーブ®SSに保存した酵素はその活性を良好に維持する事ができ、プロテアーゼ等の酵素の 保存、調製、反応容器としても有効です。
仕様?価格
| 品番 | 品名 | 材質 | 仕様 | 包裝 個/包 個/ケース | 參考価格（円） | |
|---|---|---|---|---|---|---|
| 単価 | ケース価格 | |||||
| MS-4205M | プロテオセーブ®SS 0.5mLマイクロチューブ | ポリプロピレン | 未滅菌 | 100/包 500/ケース | \40 | \20,000 |
| MS-4255M | プロテオセーブ®SS 0.5mLマイクロチューブ | 放射線滅菌 | 100/包 500/ケース | \45 | \22,500 | |
| MS-4215M | プロテオセーブ®SS 1.5mLマイクロチューブ | 未滅菌 | 100/包 500/ケース | \35 | \17,500 | |
| MS-4265M | プロテオセーブ®SS 1.5mLマイクロチューブ | 放射線滅菌 | 100/包 500/ケース | \40 | \20,000 | |
| MS-4220M | プロテオセーブ®SS 2.0mLマイクロチューブ | 未滅菌 | 100/包 500/ケース | \45 | \22,500 | |
| MS-4270M | プロテオセーブ®SS 2.0mLマイクロチューブ | 放射線滅菌 | 100/包 500/ケース | \50 | \25,000 | |
| MS-4201X | プロテオセーブ®SS 0.5mLスリムチューブ | 未滅菌 | 50/包 500/ケース | \110 | \55,000 | |
| MS-4202X | プロテオセーブ®SS 1.5mLスリムチューブ | 未滅菌 | 50/包 500/ケース | \110 | \55,000 | |
注記
- 保管溫度：室溫 有効期限：製造後2年
- 參考価格（本體価格?稅抜）
| 品番 | 品名 | 材質 | 仕様 | 包裝 個/包 個/ケース | 參考価格（円） | |
|---|---|---|---|---|---|---|
| 単価 | ケース価格 | |||||
| MS-52150※1 | プロテオセーブ®SS 15mL遠沈管 | PET | 未滅菌 | 5/包 100/ケース | \270 | \27,000 |
| MS-52550 | プロテオセーブ®SS 50mL遠沈管 | ポリプロピレン | 放射線滅菌済 | 5/包 100/ケース | \270 | \27,000 |
| MS-8296F | プロテオセーブ®SS 96Fプレート | ポリスチレン | フタなし、未滅菌 | 5/包 50/ケース | \725 | \36,250 |
| MS-8296V | プロテオセーブ®SS 96Vプレート | ポリスチレン | フタなし、未滅菌 | 5/包 20/ケース | \1,100 | \22,000 |
| MS-82962R※2 | プロテオセーブ®SS ディープウェル96V 2mL | ポリプロピレン | Ｕ底、フタなし、 放射線滅菌済 | 3/包 15/ケース | \3,500 | \52,500 |
| 受注生産 MS-8296K | プロテオセーブ®SS 96F黒プレート | ポリスチレン | フタなし、未滅菌 | 5/包 50/ケース | \935 | \46,750 |
| MS-3296U | プロテオセーブ®SS 96Uプレート | ポリスチレン | フタなし、未滅菌 | 5/包 50/ケース | \725 | \36,250 |
注記
- 保管溫度：室溫 有効期限：製造後2年
- ※1 仕様可能溫度：-80℃～40℃
- ※2 「MS-82962R」は「MS-82962」の放射線滅菌を行った後継品となります。
- 參考価格（本體価格?稅抜）
実験例
プロテオミクスでの使用例
LC-MSにおける他社低吸著品とのペプチド同定數の比較
|
実験條件
|
低分子化合物の分析での使用例
容器への低分子化合物の吸著を比較
|
実験條件
Adsorption (%) = 100 - Concentration in the 0 and 1h sample / Concentration in the initial sample x 100
|
耐有機溶剤性?耐熱性/耐寒性
- 対応製品：材質がポリプロピレンの製品
- マイクロチューブ1.5mLで実験
有機溶媒
| 1H | 5H | |||||
|---|---|---|---|---|---|---|
| 10% | 50% | 100% | 10% | 50% | 100% | |
| メタノール | ○ | ○ | ○ | ○ | ○ | ○ |
| エタノール | ○ | ○ | ○ | ○ | ○ | ○ |
| 2-プロパノール | ○ | ○ | ○ | ○ | ○ | ○ |
| グリセロール | ○ | － | － | ○ | － | － |
| アセトニトリル | ○ | ○ | ○ | ○ | ○ | ○ |
| アセトン | ○ | ○ | ○ | － | － | － |
| DMSO | ○ | － | － | － | － | － |
| 2-メルカプトエタノール | ○ | － | － | ○ | － | － |
- ○：問題なし、－：未確認、×：劣化する
耐熱性/耐寒性
| 10min | 30min | 24H | 6month | |
|---|---|---|---|---|
| 120℃（オートクレープ） | － | × | － | － |
| 100℃（ボイル） | ○ | － | － | － |
| 60℃ | ○ | － | ○ | － |
| 40℃ | ○ | － | ○ | － |
| -4℃ | － | － | － | ○ |
| -80℃ | － | － | － | ○ |
- ○：問題なし、－：未確認、×：劣化する
界面活性剤
| 0.1% | 1.0% | |
|---|---|---|
| CHAPS | ○ | － |
| TritonX | ○ | － |
| Tween20 | ○ | － |
| SDS | － | ○ |
- ○：問題なし、－：未確認、×：劣化する
文獻紹介
【マイクロチューブ（MS-4205M，MS-4255M，MS-4215M，MS-4265Mのいずれか）】
| 1. | YOSHIDA, Mitsutaka, et al. Preferential capture of EpCAM‐expressing extracellular vesicles on solid surfaces coated with an aptamer‐conjugated zwitterionic polymer. Biotechnology and bioengineering, 2018, 115.3: 536-544. |
|---|---|
| 2. | ARISAKA, Yoshinori, et al. A heparin-modified thermoresponsive surface with heparin-binding epidermal growth factor-like growth factor for maintaining hepatic functions in vitro and harvesting hepatocyte sheets. Regenerative Therapy, 2016, 3: 97-106. |
| 3. | PANDEY, Kiran; NAHAR, Ashrafun; KADOKAWA, Hiroya. Method for isolating pure bovine gonadotrophs from anterior pituitary using magnetic nanoparticles and anti-gonadotropin-releasing hormone receptor antibody. Journal of Veterinary Medical Science, 2016, 78.11: 1699-1702. |
| 4. | 市川俊輔. Engineering of a Cellulolytic Bacterium and a Lignocellulose-degrading Enzyme for Utilization of Cellulosic Biomass. 2016. PhD Thesis. 三重大學. |
| 5. | HAMAMURA, Kensuke, et al. ANNALS EXPRESS: Simple quantitation for potential serum disease biomarker peptides, primarily identified by a peptidomics approach in the serum with hypertensive disorders of pregnancy. Annals of Clinical Biochemistry: An international journal of biochemistry and laboratory medicine, 2015, 0004563215583697. |
| 6. | IZAKI, Shunsuke, et al. Feasibility of Antibody–Poly (Glutamic Acid) Complexes: Preparation of High‐Concentration Antibody Formulations and Their Pharmaceutical Properties. Journal of pharmaceutical sciences, 2015, 104.6: 1929-1937. |
| 7. | OGISO, Hideo; TANIGUCHI, Makoto; OKAZAKI, Toshiro. Analysis of lipid-composition changes in plasma membrane microdomains. Journal of lipid research, 2015, 56.8: 1594-1605. |
| 8. | ICHIKAWA, Shunsuke, et al. Cellulosomal carbohydrate-binding module from Clostridium josui binds to crystalline and non-crystalline cellulose, and soluble polysaccharides. FEBS letters, 2014. |
| 9. | KADOKAWA, Hiroya, et al. Gonadotropin-releasing hormone (GnRH) receptors of cattle aggregate on the surface of gonadotrophs and are increased by elevated GnRH concentrations. Animal reproduction science, 2014, 150.3: 84-95. |
| 10. | UCHIDA, Yasuo, et al. A study protocol for quantitative targeted absolute proteomics (QTAP) by LC-MS/MS: application for inter-strain differences in protein expression levels of transporters, receptors, claudin-5, and marker proteins at the blood–brain barrier in ddY, FVB, and C57BL/6J mice. Fluids and Barriers of the CNS, 2013, 10.1: 21. |
| 11. | NAGAI, Yutaka; TAKAO, Masashi. Monoclonal antibody to human epithelial cell adhesion molecule and method for detecting circulating tumor cells using the same. U.S. Patent Application 14/085,205, 2013. |
| 12. | TAKAO, Masashi; NAGAI, Yutaka; TORII, Tokiji. Cysteine-Poor Region-Specific EpCAM Monoclonal Antibody Recognizing Native Tumor Cells with High Sensitivity. Monoclonal antibodies in immunodiagnosis and immunotherapy, 2013, 32.2: 73-80. |
| 13. | YASUNO, K., et al. Development of Podocyte Injuries in Osborne–Mendel Rats is Accompanied by Reduced Expression of Podocyte Proteins. Journal of comparative pathology, 2013, 149.2: 280-290. |
| 14. | TSUCHIYA, Hikaru; TANAKA, Keiji; SAEKI, Yasushi. The parallel reaction monitoring method contributes to a highly sensitive polyubiquitin chain quantification. Biochemical and biophysical research communications, 2013, 436.2: 223-229. |
| 15. | 朝本紘充; 南澤宏明; 今井一洋. 発蛍光誘導體化試薬を用いる蛍光検出HPLCによる老齢ラット海馬のプロテオミクス解析. 分析化學, 2012, 61.6: 547-553. |
| 16. | KUROKAWA, Kenji, et al. Novel bacterial lipoprotein structures conserved in low-GC content Gram-positive bacteria are recognized by Toll-like receptor 2. Journal of Biological Chemistry, 2012, 287.16: 13170-13181. |
| 17. | UMEMURA, Hiroshi, et al. Identification of a high molecular weight kininogen fragment as a marker for early gastric cancer by serum proteome analysis. Journal of gastroenterology, 2011, 46.5: 577-585. |
| 18. | KAWAKAMI, Hirotaka, et al. Dynamics of absolute amount of nephrin in a single podocyte in puromycin aminonucleoside nephrosis rats calculated by quantitative glomerular proteomics approach with selected reaction monitoring mode. Nephrology Dialysis Transplantation, 2011, gfr492. |
| 19. | TAKAO, Masashi; TAKEDA, Kazuo. Enumeration, characterization, and collection of intact circulating tumor cells by cross contamination‐free flow cytometry. Cytometry Part A, 2011, 79.2: 107-117. |
| 20. | FUKUMOTO, Hiroaki, et al. High-molecular-weight β-amyloid oligomers are elevated in cerebrospinal fluid of Alzheimer patients. The FASEB Journal, 2010, 24.8: 2716-2726. |
| 21. | ICHIKAWA, S.; KARITA, S. Characterization of Family 3 Carbohydrate-binding Module from Clostridium josui. In: Proceedings of the Second International Workshop on Regional Innovation Studies:(IWRIS2010). Graduate School of Regional Innovation Studies, Mie University, 2010. p. 5-8. |
【遠沈管（MS-52150，MS-52550のいずれか）】
| 22. | 22. ISHII, Takashi, et al. Increased cerebrospinal fluid complement C5 levels in major depressive disorder and schizophrenia. Biochemical and biophysical research communications, 2018, 497.2: 683-688. |
|---|---|
| 23. | 23. MATSUMURA, Takayuki, et al. Venom and Antivenom of the Redback Spider (Latrodectus hasseltii) in Japan. Part I. Venom Extraction, Preparation, and Laboratory Testing. Japanese journal of infectious diseases, 2018, 71.2: 116-121. |
| 24. | 24. HIDESE, Shinsuke, et al. Cerebrospinal fluid neural cell adhesion molecule levels and their correlation with clinical variables in patients with schizophrenia, bipolar disorder, and major depressive disorder. Progress in Neuro-Psychopharmacology and Biological Psychiatry, 2017, 76: 12-18. |
| 25. | YOSHIMOTO, Shogo, et al. An Acinetobacter trimeric autotransporter adhesin reaped from cells exhibits its nonspecific stickiness via a highly stable 3D structure. Scientific Reports, 2016, 6. |
| 26. | HATTORI, Kotaro, et al. Increased cerebrospinal fluid fibrinogen in major depressive disorder. Scientific reports, 2015, 5: 11412. |
| 27. | WATANABE, H., et al. Controlled release of a protein using a ceramic carrier and zinc ions as a novel approach to the treatment of osteoporosis. In: Key Engineering Materials. 2015. p. 332-337. |
| 28. | IHARA, Yuta; OHTA, Hiroyuki; MASUDA, Shinji. A highly sensitive quantification method for the accumulation of alarmone ppGpp in Arabidopsis thaliana using UPLC-ESI-qMS/MS. Journal of plant research, 2015, 128.3: 511-518. |
| 29. | KIM, Jong-Myong, et al. Highly Reproducible ChIP-on-Chip Analysis to Identify Genome-Wide Protein Binding and Chromatin Status in Arabidopsis thaliana. In: Arabidopsis Protocols. Humana Press, 2014. p. 405-426. |
【品番MS-8296F：96ウェル平底プレート】
| 30. | 30. FURUGORI, Taketoshi; MORISHIMA, Yoshiyuki. PHARMACEUTICAL COMPOSITION FOR PROMOTION OF FIBRINOLYSIS. U.S. Patent Application No 15/538,676, 2017. |
|---|---|
| 31. | FUKAZAWA, Tominaga; YAMAZAKI, Yuri; MIYAMOTO, Yohei. Reduction of non-specific adsorption of drugs to plastic containers used in bioassays or analyses. Journal of pharmacological and toxicological methods, 2010, 61.3: 329-333. |
【品番MS-8296K：96ウェル平底黒プレート】
| 32. | OBAYASHI, Yumiko; WEI BONG, Chui; SUZUKI, Satoru. Methodological Considerations and Comparisons of Measurement Results for Extracellular Proteolytic Enzyme Activities in Seawater. Frontiers in microbiology, 2017, 8: 1952. |
|---|---|
| 33. | ANDOU, Takashi, et al. RNA detection using peptide-inserted Renilla luciferase. Analytical and bioanalytical chemistry, 2009, 393.2: 661-668. |
【その他（論文に品番?品名記載なし）】
| 34. | KUBOTA, Hiroyuki, et al. Reduction in IgE reactivity of Pacific mackerel parvalbumin by heat treatment. Food chemistry, 2016, 206: 78-84. |
|---|---|
| 35. | KASUGA, Kie. Comprehensive analysis of MHC ligands in clinical material by immunoaffinity-mass spectrometry. In: The Low Molecular Weight Proteome. Springer New York, 2013. p. 203-218. |
| 36. | YAMASHITA, Kazuyuki; SHIROKI, Masahiro. Medical or biochemical resin composition and resin molded product. U.S. Patent Application 13/469,768, 2012. |
| 37. | GOTOH, Akiko, et al. Evaluation of adsorption of urine cystatin C to the polymer materials on the microplate by an antigen capture enzyme-linked immunosorbent assay. Clinica Chimica Acta, 2008, 397.1: 13-17. |
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